La trypsine et la chymotrypsine sont deux enzymes clés dans la digestion des protéines alimentaires. Tous deux sont produits et sécrétés sous forme de zymogènes, c'est-à-dire sous une forme inactive, par le pancréas ; le précurseur zymogène de la trypsine est appelé trypsinogène, tandis que celui de la chymotrypsine est appelé chymotrypsinogène.
La trypsine et la chymotrypsine appartiennent à la grande famille des enzymes protéolytiques (impliquées dans la digestion des protéines) et au sous-groupe des endopeptidases. Ces substances - y compris la pepsine gastrique et l'élastase pancréatique - attaquent les liaisons peptidiques au sein de la chaîne d'acides aminés, donnant lieu à des fragments moléculaires plus petits. Les enzymes appartenant au deuxième groupe, celui des exopeptidases, complètent le travail de la trypsine et de la chymotrypsine en détachant les acides aminés simples des extrémités de la chaîne peptidique ; les carboxypeptidases pancréatiques (A1, A2 et B, qui attaquent l'extrémité carboxyle), mais aussi les aminopeptidases (qui attaquent l'extrémité aminoterminale) et les dipeptidases, toutes deux produites et sécrétées par la muqueuse de l'intestin grêle, appartiennent à cette famille. similaire à ce qui a été observé pour la trypsine (trypsinogène) et la chymotrypsine (chymotrypsinogène), sont sécrétées par le pancréas sous une forme inactive. Dans les trois cas, l'enzyme impliquée dans le processus d'activation enzymatique est l'entéropeptidase, une protéine produite et sécrétée par les cellules de la muqueuse duodénale ; plus précisément, l'entéropeptidase est spécifique du trypsinogène, qui une fois converti en trypsine active également les autres enzymes protéolytiques, dont le même trypsinogène.
Rappelons brièvement que le duodénum est la première partie de l'intestin grêle et que non seulement les sucs pancréatiques s'y jettent, mais aussi les sucs hépatiques (bile), indispensables à la correction du pH et à la digestion des lipides.
Les différences fonctionnelles entre la trypsine et la chymotrypsine concernent simplement leur spécificité, c'est-à-dire la capacité de reconnaître et de séparer uniquement les liaisons formées par des acides aminés spécifiques. La trypsine agit avant tout sur les liaisons peptidiques qui engagent les acides aminés basiques (tels que l'arginine et la lysine), tandis que la chymotrypsine hydrolyse principalement les liaisons impliquant la tyrosine, la phénylalanine, le tryptophane, la leucine et la méthionine.
Grâce aux différentes enzymes protéolytiques, avec l'apport de l'acidité gastrique, les protéines de l'alimentation - formées à l'origine de plusieurs dizaines d'acides aminés - sont décomposées en dipeptides, tripeptides et acides aminés libres, toutes substances facilement absorbables qui proviennent des capillaires de la muqueuse intestinale transportée vers le foie.
Trypsine et chymotrypsine dans les selles
Le dosage de la chymotrypsine et de la trypsine dans les selles est utilisé, et particulièrement dans le passé, comme test indirect de la capacité fonctionnelle du pancréas exocrine. Si quelque chose au niveau de cette glande ne fonctionne pas correctement, il est logique de s'attendre à une synthèse réduite de trypsine et de chymotrypsine, qui seront également déficientes dans les selles. Le test a une bonne sensibilité, mais est grevé d'un risque réel de faux positifs et de faux négatifs. L'utilisation de laxatifs, par exemple, diminue la concentration d'enzymes dans les matières fécales, tandis que la prise d'extraits digestifs pancréatiques (comme la pancréatine) ou de légumes (comme la tige d'ananas, la papaye, la papaïne et la bromélaïne) provoque des résultats faussement négatifs. la flore intestinale influence également légèrement la quantité de trypsine et de chymotrypsine qui arrivent inchangées dans les selles ; pour cette raison, l'utilisation d'antibiotiques peut produire des faux négatifs ; au contraire, en présence de diverticulose et d'autres conditions qui favorisent la prolifération bactérienne, des résultats faussement positifs peuvent être enregistrés.
Une application classique du dosage de la trypsine et de la chymotrypsine dans les selles est la détection de l'insuffisance pancréatique chez les patients atteints de mucoviscidose.Une des conséquences de cette maladie est l'altération du transport normal de la trypsine et d'autres enzymes digestives du pancréas vers le duodénum. ; pour cette raison, à la naissance, les selles de l'enfant atteint de mucoviscidose sont particulièrement compactes, au point de provoquer une occlusion intestinale.. Par conséquent, il y a des quantités particulièrement faibles de chymotrypsine et de trypsine dans le méconium.
