Amylose

Généralité

L'amylose est le terme utilisé pour définir un groupe de maladies caractérisées par l'accumulation, souvent dans la zone extracellulaire, d'une matière protéique fibrillaire, définie comme amyloïde.Les fibrilles amyloïdes insolubles forment des dépôts particulièrement stables dans de nombreux organes.

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Les symptômes et la gravité de la maladie dépendent de l'organe principalement touché par l'accumulation d'amyloïde et du type d'amylose. Cependant, la plupart des cas sont systémiques. En d'autres termes, les dépôts fibrillaires sont répandus et peuvent potentiellement altérer le fonctionnement de nombreux tissus et organes du corps. . Le diagnostic est défini par la biopsie, en examinant un petit échantillon de tissu au microscope. Les facteurs étiologiques potentiels varient selon la variante de l'amylose. Les traitements disponibles peuvent aider à gérer les symptômes et à limiter la production d'amyloïde.

Caractéristiques des dépôts amyloïdes

L'amylose dérive de troubles de la structure secondaire des protéines (avec une configuration en feuillet plié en ). Dans des conditions normales, en effet, les protéines € ‹sont synthétisées dans une chaîne linéaire d'acides aminés, qui, une fois pliée, prend une conformation spatiale spécifique (repliement des protéines). Grâce à sa structure, donc au bon repliement des protéines, la protéine est capable de remplir les fonctions physiologiques dont elle est responsable. Les protéines amyloïdes dérivent d'un précurseur mal traité par les cellules (en raison d'un " "). Les protéines qui forment les fibrilles se diversifient selon la taille, la séquence d'acides aminés et la structure native, mais deviennent des agrégats insolubles de structure et de propriétés similaires. Les précurseurs de fibrilles sont représentés par des molécules primaires (exemple : chaîne légère d'immunoglobulines, β2-microglobuline, apolipoprotéine A1, etc.) ou de produits traduisant une altération de la s séquence d'acides aminés. La structure secondaire aberrante prédispose à la formation de fibrilles, qui peuvent se déposer localement dans les tissus et les organes et conduire à une altération de leur fonction physiologique normale.Plus de 20 précurseurs protéiques différents ont été identifiés qui peuvent prendre une conformation amyloïde, qui est pourquoi ils existent de nombreux types différents d'amylose.
En fonction de la localisation des dépôts amyloïdes, la maladie peut être divisée en :

• Forme localisée : confinée à un organe ou à un tissu particulier (cœur, reins, tractus gastro-intestinal, système nerveux et derme) et est généralement moins grave que les formes systémiques (diffuses). Par exemple, l'amylose ne peut affecter que la peau, provoquant une décoloration et/ou des démangeaisons. Un type particulier de protéine amyloïde a également été trouvé dans le cerveau de patients atteints de la maladie d'Alzheimer. L'amylose localisée est typique de la sénescence et des patients atteints de diabète de type 2. (où la protéine s'accumule dans le pancréas).
• Forme systémique : les dépôts amyloïdes sont présents dans divers organes et reconnaissent généralement une origine néoplasique, inflammatoire, génétique ou iatrogène. L'amylose systémique est souvent très grave : elle endommage couramment le cœur, les reins, les intestins et les nerfs, provoquant une insuffisance progressive d'organe.
  

Classification

Il existe de nombreuses formes d'amylose, classées selon la nature des protéines qui constituent les dépôts fibrillaires.
Les variantes les plus courantes sont :

1. Amylose primaire (également appelée amylose des chaînes légères, AL);
2. Amylose secondaire (également appelée amylose acquise, AA);
3. Amylose héréditaire ;
4. Amylose associée au vieillissement (ou amylose systémique sénile).