Edité par le Dr Giovanni Chetta
Protéines spécialisées
L'ECM contient un grand nombre (et toujours pas bien défini) de protéines spécialisées non collagènes, qui ont généralement plusieurs domaines avec des sites de liaison spécifiques pour d'autres molécules d'ECM et des récepteurs de surface cellulaire. De cette façon, chaque composant de ces protéines agit comme un « amplificateur » de contacts, à la fois entre des molécules similaires et différentes, créant un réseau biochimique infini capable de générer, moduler, faire varier et propager, même à distance, des millions et des millions de informations biochimiques (et énergétiques).
Une protéine spécialisée importante de la matrice extracellulaire est la fibronectine, une glycoprotéine de haut poids moléculaire présente chez tous les vertébrés. C'est un dimère de glycoprotéine composé de deux grandes sous-unités reliées par des ponts disulfure. La fibronectine semble être capable d'influencer la croissance de différentes manières. adhésion cellulaire, intercellulaire et avec la matrice extracellulaire (possède la capacité de se lier aux cellules et autres molécules de la MEC, par exemple collagène, fibrine, héparine), migration cellulaire (la cellule peut se déplacer jusqu'à 5 cm par jour - Albergati, 2004) etc. L'isoforme la plus connue, le type III, se lie à intégrines. Ces dernières sont une famille de protéines transmembranaires qui effectuent l'adhésion des cellules à la matrice extracellulaire grâce à la reconnaissance de séquence RGD. Les peptides RGD sont des chaînes d'acides aminés de différentes longueurs à partir de simples tripeptides, caractérisées par la séquence d'acides aminés arginine-glycine-acide aspartique. Cette séquence d'acides aminés est ubiquitaire dans l'organisme et est impliquée dans de nombreuses fonctions physiologiques.Cette séquence RGD représente l'une des structures qui permettent l'adhésion de certaines lignées cellulaires (cellules inflammatoires par exemple), afin qu'elles puissent remplir leur fonction. Le lien entre les intégrines et la RGD induit une série de réactions dans le cytoplasme qui impliquent le cytosquelette et d'autres protéines qui régulent l'adhésion, la croissance et la migration cellulaire.Les intégrines agissent donc comme des mécanorécepteurs : elles transduisent, de manière sélective et modulable, des tractions et des poussées mécaniques. de l'ECM à la cellule et vice versa (Hynes, 2002). Enfin, il apparaît vrai que les fibrilles de fibronectine ne sont disposées et formées correctement qu'en présence de tension ; cet étirement est généré par les cellules elles-mêmes (Alberts, 2002).
Glucosaminoglycanes (GAG) et protéoglycanes (PG)
Les glucosaminoglycanes (GAGS) et les protéoglycanes (PG) forment une substance gélatineuse hautement hydratée définie dans les tissus conjonctifs, dans laquelle les protéines fibrillaires sont logées et imbriquées. Cette forme de gel polysaccharidique est capable d'une part de permettre à la MEC de résister à des forces de compression considérables et d'autre part de permettre une diffusion rapide et constante des nutriments, métabolites et hormones entre le sang et les tissus.
Les GAG se lient généralement de manière covalente à un noyau protéique, donnant lieu à des protéoglycanes (PGS). Les GAG et les PG sont capables d'agir seuls ou en groupes comme récepteurs de molécules d'adhésion ou comme catalyseurs de processus biochimiques sur des molécules circulantes telles que les facteurs de croissance, les cytokines et les enzymes de coagulation.
Les glucosaminoglycanes (GAG) sont représentés par des chaînes polysaccharidiques composées d'unités disaccharidiques répétées de nombreuses fois. L'un des deux sucres est toujours représenté par un sucre aminé (n-acétylglucosamine ou n-acétylgalactosamine) presque toujours sulfate. Le second sucre est généralement l'acide glucuronique ou son isomère iduronique L. Il existe 4 grands groupes de GAG : les hyaluronanes, les chondroïtines sulfates et dermatanes sulfates, les héparanes sulfates, les kératansulfates.
Les chaînes polysaccharidiques des glucosaminoglycanes sont volumétriquement trop rigides pour se replier à l'intérieur des structures globulaires compactes typiques des chaînes polypeptidiques, de plus elles sont très hydrophiles.Pour ces raisons (et probablement aussi pour d'autres qui nous sont inconnues), les GAG ont tendance à prendre des conformations extrêmement étendues. occupant un volume important par rapport à leur masse et formant ainsi des quantités considérables de gel même à faibles concentrations.La quantité élevée de charges négatives (les GAG représentent les cellules anioniques les plus nombreuses, étant généralement sulfatées, produites par les cellules animales) attire de nombreux cations ; parmi ceux-ci un rôle prédominant est joué par Na + qui donne toute la capacité osmotique et piège une énorme quantité d'eau dans l'ECM. De cette façon, des gonflements (turgescences) sont générés qui permettent à l'ECM de s'opposer à des forces de compression même importantes (grâce à cela, par exemple, le cartilage de la hanche peut, dans des conditions physiologiques, parfaitement résister à une pression de plusieurs centaines d'atmosphères).
À l'intérieur du tissu conjonctif, les GAG représentent moins de 10-12% du poids global, cependant, grâce à leurs caractéristiques, ils remplissent de nombreux espaces extracellulaires, formant des pores de gel hydraté de différentes tailles et densités de charges électriques, agissant ainsi. à partir de points clés sélectifs ou « serveurs » à travers lesquels le trafic de molécules et de cellules à l'intérieur du MEC est régulé, en fonction de leur taille, de leur poids et de leur charge électrique.
L'acide hyaluronique (hyaluronane, hyaluronate) représente peut-être le plus simple des GAG.Chez l'homme, il est composé d'environ 25 000 disaccharides non sulfatés égaux et n'est généralement lié à aucun "noyau protéique", il a donc une structure atypique. Les données expérimentales et de biologie moléculaire confirment qu'il joue un rôle fondamental au niveau des os et des articulations en termes de résistance à des pressions importantes. De plus, il joue un rôle très important dans le remplissage des espaces de la MEC au cours du développement embryonnaire : il crée des espaces vides entre les cellules dans lesquels ils migreront ultérieurement (Albergati, 2004).
Les GAG et les PG, en s'associant les uns aux autres, peuvent donner naissance à d'énormes complexes polymériques dans la MEC. Par exemple, les molécules de aggrécano, qui représentent la majorité des PG au niveau articulaire, se combinent par des liaisons non covalentes avec l'acide hyaluronique, donnant naissance à des agrégats de la taille d'une bactérie.
Tous les PG ne sont pas sécrétés par la MEC, certains font partie intégrante des membranes plasmiques. Parmi les PG membranaires les plus connus, je syndécans ils possèdent un domaine extracellulaire constitué de trois chaînes de GAG tandis que le domaine intracellulaire serait capable de réagir avec l'actine du cytosquelette cellulaire (Alberts, 2002).
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